Author(s):
Silva, Joana Rita Inês da 
Date: 2009
Persistent ID: http://hdl.handle.net/10400.5/1937
Origin: Repositório da UTL
Subject(s): human milk fat substitutes; omega-3 polynsaturated fatty acids; structured lipids; substitutos da gordura do leite materno; ácidos gordos polinsaturados omega-3; interesterificação; lipidos estruturados
Description
Na gordura do leite materno (HMF), o ácido palmítico (20-30%) encontra-se
principalmente na posição interna dos triacilgliceróis, enquanto os ácidos gordos insaturados
estão nas posições externas.
Neste estudo pretendeu-se produzir substitutos de HMF por interesterificação da
tripalmitina com ácidos gordos polinsaturados ómega-3 (ómega-3 PUFA), principalmente
DHA (ácido docosa-hexenóico) e EPA (ácido eicosapentenóico), catalisada
enzimaticamente, em meio sem solvente.
Testaram-se as lipases comerciais imobilizadas “Lipozyme RMIM™”, “Lipozyme
TLIM™” e “Novozym 435™”, de Novozymes, e a lipase/aciltransferase de Candida
parapsilosis imobilizada em Accurel MP 1000.
Após 24h de reacção a 60ºC, verificou-se a maior incorporação molar para a
“Novozym 435™” (26,1%) e “Lipozyme RMIM™” (20,8%), em contraste com a enzima
Candida-parapsilosis (8,5%) e “Lipozyme TLIM™” (8,2%). A actividade de interesterificação
variou com os biocatalisadores e revelou-se independente da sua actividade hidrolítica. Em
ensaios de reutilização sucessiva, a “Lipozyme RMIM™” revelou uma desactivação linear
(tempo de meia vida, t1/2=276h), enquanto a enzima C.parapsilosis apresentou uma
desactivação em série (t1/2=127h).
Modelou-se a interesterificação catalisada pela “Lipozyme RMIM™”, em função da
temperatura (58ºC-72ºC) e da razão molar tripalmitina:ómega-3 PUFA (1:2-1:4). A
incorporação aumentou com a temperatura e razão molar.
A selecção do biocatalisador deve ser feita em função da sua actividade de
interesterificação e da estabilidade operacional.---------------------------------
In human milk fat (HMF), palmitic acid (20-30%) is mostly esterified at the internal
position of triacylglycerols, while unsaturated fatty acids are at the external positions.
This study aims at the production of HMF substitutes by enzyme-catalyzed
interesterification of tripalmitin with omega-3 polyunsaturated fatty acids (omega-3 PUFA),
mainly DHA (docosahexenoic acid) and EPA (eicosapentenoic acid), in solvent-free media.
Interesterification activity of commercial immobilized lipases “Lipozyme RMIM™”,
“Lipozyme TLIM™” and “Novozym 435™” (Novozymes) and Candida parapsilosis
lipase/acyltransferase immobilized on Accurel MP 1000 was evaluated. After 24-h reaction at
60ºC, the highest incorporations were observed with “Novozym 435™” (21.6%) and
“Lipozyme RMIM™” (20%), in contrast with C. parapsilosis enzyme (8.5%) and Lipozyme TL
IM (8.2%). Interesterification activity showed to depend on the biocatalyst itself and not
related with the hydrolytic activity. In consecutive reutilizations, “Lipozyme RMIM™” showed
a linear deactivation kinetics (half-life time, t1/2=276h) and C. parapsilosis enzyme presented
series-type deactivation kinetics (t1/2=127h).
Modelling of interesterification catalysed by “Lipozyme RMIM™”, as a function of
temperature (60ºC-70ºC) and molar ratio tripalmitin:omega-3 PUFA (1:2.3-1:3.7) was
performed. The incorporation linearly increased with both temperature and molar ratio.
The selection of the adequate biocatalyst must be performed on the basis of its
catalytic activity and operational stability. Mestrado em Engenharia Alimentar - Instituto Superior de Agronomia
